Феликс Армин Рандов - Википедия - Felix Armin Randow

Феликс Армин Рандоу
Феликс Рандоу дәріс беру.jpg
ҰлтыНеміс
БілімПрицвальктегі гетешюль
Алма матерБерлиндегі Гумбольд-университеті
Веб-сайтhttps://www2.mrc-lmb.cam.ac.uk/group-leaders/n-to-s/felix-randow/

Феликс Армин Рандоу молекулалық иммунолог және топтың жетекшісі MRC молекулалық биология зертханасы жылы Кембридж. Бір клеткалы организмдердің жалғыз қорғаушысы ретіндегі жасушалық-автономды иммунитеттің маңыздылығын басшылыққа ала отырып, Рандоу хост-патогендердің өзара әрекеттесуі туралы түсінігімізге үлес қосты. Ол EMBO мүше және алды Жақсы сенім 2014 жылы тергеуші сыйлығы.[1]

Білім

Рандов Германияда өсіп, онда Гетешулде білім алды Прицволк және Гумбольд-университеті Берлинде. 1997 жылы докторлық диссертациясын (доктор rer. Nat.) Ғылыми жетекшілігімен қорғады Ханс-Дитер Фолк.

Мансап және зерттеу

1997 және 2002 жылдар аралығында Рандоу Брайан Сид зертханасында докторлықтан кейінгі зерттеулер жүргізді Гарвард медициналық мектебі. 2003 жылы ол топ жетекшісі болды MRC молекулалық биология зертханасы жылы Кембридж. Оның еңбектері адам тіндеріндегі жасушалық-автономды иммунитеттің жаңа принциптерін ашты, атап айтқанда адам жасушалары бактерияға қарсы белсенділікке ие аутофагия эндомембрананың зақымдануын сезінгенде және жасушалар цитозолға енетін бактерияларды бактериялардың бетін белгілі бір иесі белоктармен жабу арқылы бактерияға қарсы сигналдық платформаларға айналдырады.

Рандовтың жұмыстары бактерияға қарсы аутофагия механизмі туралы маңызды түсінік берді. Цитозолды ендіретін бактериялар тудыратын мембраналық зақымдану рецепторы ретінде галектин-8-ге сүйеніп, жасушалық-автономды қорғаныстың жаңа жолын ашты.[2] NDP52 бактерияға қарсы аутофагияның алғашқы рецепторы ретінде,[3] және TBK1 бактерияға қарсы аутофагия ошақтарын көрсете отырып.[4] Галектин-8 жолы қоздырғышты емес, мембрана зақымдалуын анықтайды өз кезегінде, оның маңызы бактерияларға қарсы қорғаныстан тыс, оның ішінде вирустар мен тавопатиялардан қорғаныс болуы мүмкін.[5]

Рандовтың цитополияға енетін бактерияларға тікелей M1 байланысты убиквитин тізбегін қосатын E3 ubiquitin ligase LUBAC-ті ашуы жасуша-автономды иммунитеттің тағы бір жаңа тұжырымдамасын ашты, яғни жасушалар бактерияларды қабынуға қарсы және антиденеге айналдырады. -бактериалды сигналдық платформалар, олардың бетін убиквитинмен жабу арқылы.[6] Жақында цитозолды бактерияларды капсулирлейтін гуанилат байланыстыратын ақуыздарды (GBP) демонстрациялау нәтижесінде иесі жасушалар цитозол бактерияларында бактерияларды антагонизациялау және иесінің қорғанысын күшейту құралы ретінде поливалентті ақуыз қабаттарының әртүрлілігін тудырады.[7]

Марапаттар

  • 2018 мүше, Еуропалық молекулалық биология ұйымы (EMBO)[8]

Әдебиеттер тізімі

  1. ^ «Доктор Феликс Рандоу». Science in Investigator Awards ғылымына қош келдіңіз. Жақсы сенім. Патогенді цитозолды бактериялар аутофагиядан қалай қашады
  2. ^ Thurston TL, Wandel MP, von Muhlinen N, Foeglein A, Randow F (қаңтар 2012). «Galectin 8 бактериялардың шабуылынан жасушаларды қорғау үшін аутофагия үшін зақымдалған көпіршіктерді нысанаға алады». Табиғат. 482 (7385): 414–8. дои:10.1038 / табиғат 1077. PMC  3343631. PMID  22246324.
  3. ^ Thurston TL, Ryzhakov G, Bloor S, фон Muhlinen N, Randow F (қараша 2009). «TBK1 адаптері және аутофагия рецепторы NDP52 убиквитинмен қапталған бактериялардың көбеюін шектейді». Табиғат иммунологиясы. 10 (11): 1215–21. дои:10.1038 / ni.10000. PMID  19820708.
  4. ^ Thurston TL, Boyle KB, Allen M, Ravenhill BJ, Karpiyevich M, Bloor S, Kaul A, Noad J, Foeglein A, Matthews SA, Komander D, Bycroft M, Randow F (тамыз 2016). «TBK1-ді цитозолды-инвазивті сальмонеллаларға қабылдау WIPI2-ге тәуелді бактерияға қарсы аутофагияны тудырады». EMBO журналы. 35 (16): 1779–92. дои:10.15252 / embj.201694491. PMC  5010046. PMID  27370208.
  5. ^ Falcon B, Noad J, McMahon H, Randow F, Goedert M (ақпан 2018). «Галектин-8-делдалды селективті аутофагия тұқым тұқымдарының агрегациясынан қорғайды». Биологиялық химия журналы. 293 (7): 2438–2451. дои:10.1074 / jbc.M117.809293. PMC  5818177. PMID  29282296.
  6. ^ Noad J, von der Malsburg A, Pathe C, Michel MA, Komander D, Randow F (мамыр 2017). «LUBAC-синтезделген сызықтық убивитин тізбектері цитофолия мен бактерияларды автофагия мен NF-κB белсендіру арқылы шектейді». Табиғат микробиологиясы. 2: 17063. дои:10.1038 / нмикробиол.2017.63. PMC  5576533. PMID  28481331.
  7. ^ Wandel MP, Pathe C, Werner EI, Ellison CJ, Boyle KB, von der Malsburg A, Rohde J, Randow F (қазан 2017). «GBPs Shigella flexneri қозғалғыштығын тежейді, бірақ бактериялық убикуитин лигас IpaH9.8 деградациясына бағытталған». Cell Host & Microbe. 22 (4): 507-518.e5. дои:10.1016 / j.chom.2017.09.007. PMC  5644667. PMID  29024643.
  8. ^ «Феликс Рандоу». EMBO профилі. Еуропалық молекулалық биология ұйымы.